É
quando ocorre a leitura da fita de RNAm que foi gerada após a
transcrição, saindo do núcleo pelos complexos e poros, onde será lida pelos
ribossomos.
O
ribossomo é dividido em duas subunidades, uma maior e uma menor. A maior possui
três sítios, o sítio A (de
aminoacil), o sítio P (de peptidil)
e o sítio E (de exit ou saída).
A
tradução possui três etapas, a iniciação,
alongamento e termino. E, assim como na transcrição, existem diferenças
entre a tradução dos procariotos e eucariotos.
·
INICIAÇÃO
Para iniciar, nessa fase ocorre a
colocação do primeiro aminoacil – tRNA do sítio P do ribossomo.
Sendo que na maioria dos procariotos e eucariotos, o primeiro aminoácido
colocado é a metionina (AUG) que é
inserida por um tRNA chamado de iniciador,
com símbolo tRNAmet i.
- PROCARIOTOS
Em
casos de seres procariotos, o códon de iniciação vem após uma sequência chamada
de sequência de Shine-Dalgarno que,
por ser par com a extremidade 3’ do rRNA na subunidade 30s , auxilia no
posicionamento correto do códon iniciador no sítio P.
Após
essa ligação, proteínas conhecidas como fatores
de iniciação (IF1, IF2 e IF3) são indispensáveis para tal processo. Onde a
IF3 está relacionada em manter as subunidades 30s e 50s dissociadas, assim,
permitindo que as outras, IF1 e IF2, atuem fazendo com que apenas um tRNA entre
no sítio P. A subunidade 30s, o mRNA e o tRNA iniciador formam o complexo de iniciação.
A
tradução em procariotos pode ocorrer mesmo antes do fim da transcrição, por
causa a inexistência de um compartimento nuclear.
-EUCARIOTOS
Quando o mRNA é transportado para o
citoplasma ocorre uma série de associações com proteínas e em algumas regiões
se pode notar dupla hélice devido ao pareamento de bases intramolecular. Então,
para que a região do iniciador seja exposta, os fatores eucarióticos de iniciação
chamados de eIF4A, B e G atuam na
remoção dessas estruturas secundárias. Elas se associam com a subunidades 40s,
ao cap e ao tRNA para formar o complexo de associação. Com essa formação, o
complexo se desloca pela a fita no sentido 5’ para 3’ e desenrola as regiões
com pareamentos de bases e percorre procurando o códon de iniciação AUG que,
com a ligação correta com o tRNA, ocorre a conexão com a subunidade 60s para
formar o ribossomo 80s.
· ALONGAMENTO
Esse processo inicia quando o tRNA conecta o anticódon para metionina no sítio P. O tRNA, ante de ser inserido no ribossomo, se liga ao fator de alongamento chamado de EF-Tu e forma o complexo ternário que é formado pelo tRNA, o EF-Tu e o aminoácido. Quando o EF-Tu deixa o complexo ternário e o aminoacil-tRNA liga-se no sítio A com o códon correspondente fazendo com que ocorra, entre os aminoácidos, ligações peptídicas. Com a ocorrência dessa ligação, outro fator chamado de EF-G se posiciona do sítio A causando a mudança dos tRNA dos sítios P e A para os sítios E e P respectivamente. Essa sequência de fatores ocorre repetitivamente até gerar uma proteína.
· TÉRMINO

INFORMAÇÕES
ADICIONAIS:
·
Holoenzima RNA polimerase: Ela é formada por uma série de
multissubunidades. Sendo duas α que
ajudam a montar a enzima e promovem interações com as proteínas reguladoras, a
subunidade β que atua ativando a
catálise, a β’ que liga-se ao DNA e
a ω que possui papéis na montagem da enzima e na regulação da
expressão gênica.
·
RNApolimerase I: Transcreve genes de rRNA ( excluindo
5s rRNA)
·
RNApolimerase II: Transcreve todos os genes
codificadores de proteína, para os quais o transcrito final é o mRNA, e
transcreve alguns snRNA.
·
RNApolimerase III: Transcreve os pequenos genes de RNA
funcionais
·
CAP: É a 7-metilguanosina que liga ao transcrito por três
grupos fosfato e possui a função de proteger o RNA da degradação e é importante
no momento da tradução.
REFERÊNCIAS
GELBART, M. WILLIAM; GRIFFITHS, ANTHONY
J. F.; LEWONTIN RICHARD C.; MILLER, JEFFREY H.; SUZUKI, DARID T.. Introdução à
Genética, 6ª ed., Editora Guanabara Koogan, Rio de Janeiro, 1998.
SNUSTAD, D. P., 1940- Fundamentos de genética/
SIMMONS, M. J. ; tradução Paulo A. Motta.- 4ª ed. – [Reimpr.]. – Rio de Janeiro
: Editora Guanabara Koogan, 2012.